Fauna curativa de Vadim Valerievich Korpachev. Proteínas, su estructura y funciones.
Capítulo III. PROTEÍNAS
§ 6. AMINOÁCIDOS COMO ELEMENTOS ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
Aminoácidos naturales
Los aminoácidos en los organismos vivos se encuentran principalmente en las proteínas. Las proteínas están compuestas principalmente de veinte aminoácidos estándar. Son a-aminoácidos y se diferencian entre sí por la estructura de los grupos laterales (radicales), designados con la letra R:
La variedad de radicales secundarios de los aminoácidos juega un papel clave en la formación de la estructura espacial de las proteínas y en el funcionamiento del centro activo de las enzimas.
La estructura de los aminoácidos estándar se proporciona al final del párrafo de la Tabla 3. Los aminoácidos naturales tienen nombres triviales, que resultan incómodos de utilizar al escribir la estructura de las proteínas. Por lo tanto, se les han introducido designaciones de tres y una letra, que también se presentan en la Tabla 3.
Isomería espacial
En todos los aminoácidos, a excepción de la glicina, el átomo de carbono a es quiral, es decir Se caracterizan por la isomería óptica. En mesa Los tres átomos de carbono quirales se indican con un asterisco. Por ejemplo, para la alanina, las proyecciones de Fischer de ambos isómeros se ven así:
Para designarlos, al igual que para los carbohidratos, se utiliza la nomenclatura D, L. Las proteínas contienen sólo L-aminoácidos.
Los isómeros L y D se pueden convertir mutuamente entre sí. Este proceso se llama racemización.
¡Interesante saberlo! En el blanco de los dientes - la dentina -l-aspárticoel ácido se racemiza espontáneamente a la temperatura del cuerpo humano a una tasa del 0,10% por año. Durante el período de formación de los dientes, la dentina contiene sólol-ácido aspártico, en un adulto, como resultado de la racemización, se formaD-ácido aspártico. Cuanto mayor es la persona, mayor es el contenido del isómero D. Al determinar la proporción de isómeros D y L, la edad se puede determinar con bastante precisión. Así, los habitantes de los pueblos serranos del Ecuador quedaron expuestos por atribuirse demasiada edad.
Propiedades químicas
Los aminoácidos contienen grupos amino y carboxilo. Debido a esto, exhiben propiedades anfóteras, es decir, propiedades tanto de ácidos como de bases.
Cuando un aminoácido, como la glicina, se disuelve en agua, su grupo carboxilo se disocia para formar un ion hidrógeno. A continuación, el ion hidrógeno se une al grupo amino gracias al par de electrones solitarios del átomo de nitrógeno. Se forma un ion en el que están presentes simultáneamente cargas positivas y negativas, el llamado zwitterión:
Esta forma del aminoácido predomina en una solución neutra. En un ambiente ácido, un aminoácido se une a un ion de hidrógeno para formar un catión:
En un ambiente alcalino se forma un anión:
Así, dependiendo del pH del ambiente, un aminoácido puede estar cargado positivamente, cargado negativamente y eléctricamente neutro (con cargas positivas y negativas iguales). El valor del pH de una solución en la que la carga total de un aminoácido es cero se llama punto isoeléctrico de este aminoácido. Para muchos aminoácidos, el punto isoeléctrico se encuentra cerca de pH 6. Por ejemplo, los puntos isoeléctricos de la glicina y la alanina tienen valores de 5,97 y 6,02, respectivamente.
Dos aminoácidos pueden reaccionar entre sí, provocando que una molécula de agua se escinda y forme un producto llamado dipéptido:
El enlace que une dos aminoácidos se llama enlace peptídico. Usando las designaciones de letras de los aminoácidos, la formación de un dipéptido se puede representar esquemáticamente de la siguiente manera:
formado de manera similar tripéptidos, tetrapéptidos etc.:
H 2 N – lys – ala – gly – COOH – tripéptido
H 2 N – trp – gis – ala – ala – COOH – tetrapéptido
H 2 N – tyr – lys – gly – ala – leu – gly – trp – COOH – heptapéptido
Los péptidos que constan de una pequeña cantidad de residuos de aminoácidos tienen el nombre general. oligopéptidos.
¡Interesante saberlo! Muchos oligopéptidos tienen una alta actividad biológica. Estos incluyen una serie de hormonas, por ejemplo, la oxitocina (nanopéptido) estimula las contracciones uterinas, la bradicinina (nanopéptido) suprime los procesos inflamatorios en los tejidos. El antibiótico gramicidina C (decapéptido cíclico) altera la regulación de la permeabilidad iónica en las membranas bacterianas y, por tanto, las mata. Los hongos envenenan las amanitinas (octapéptidos), al bloquear la síntesis de proteínas, pueden causar intoxicaciones graves en humanos. El aspartamo es ampliamente conocido: el éster metílico de la aspartil fenilalanina. El aspartamo tiene un sabor dulce y se utiliza para añadir un sabor dulce a diversos alimentos y bebidas.
Clasificación de aminoácidos.
Existen varios enfoques para la clasificación de aminoácidos, pero el más preferido es la clasificación basada en la estructura de sus radicales. Hay cuatro clases de aminoácidos que contienen los siguientes tipos de radicales; 1) no polar ( o hidrofóbico); 2) polar sin carga; 3) cargado negativamente y 4) cargado positivamente:
Los aminoácidos no polares (hidrófobos) incluyen grupos R alifáticos no polares (alanina, valina, leucina, isoleucina) o aromáticos (fenilalanina y triptófano) y un aminoácido que contiene azufre: la metionina.
Los aminoácidos polares sin carga, en comparación con los no polares, son más solubles en agua y más hidrófilos, ya que sus grupos funcionales forman enlaces de hidrógeno con moléculas de agua. Estos incluyen aminoácidos que contienen un grupo HO polar (serina, treonina y tirosina), un grupo HS (cisteína), un grupo amida (glutamina, asparagina) y glicina (el grupo R de glicina, representado por un átomo de hidrógeno, es demasiado pequeño para compensar la fuerte polaridad del grupo a-amino y del grupo a-carboxilo).
Los ácidos aspártico y glutámico son aminoácidos cargados negativamente. Contienen dos grupos carboxilo y uno amino, por lo que en estado ionizado sus moléculas tendrán carga negativa total:
Los aminoácidos cargados positivamente incluyen lisina, histidina y arginina; en forma ionizada tienen una carga positiva total:
Dependiendo de la naturaleza de los radicales, los aminoácidos naturales también se dividen en neutro, amargo Y básico. Neutral incluye polares y no polares sin carga, ácidos - cargados negativamente, básicos - cargados positivamente.
Diez de los 20 aminoácidos que forman las proteínas se pueden sintetizar en el cuerpo humano. El resto debe estar contenido en nuestra comida. Estos incluyen arginina, valina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano, fenilalanina e histidina. Estos aminoácidos se llaman insustituible. Los aminoácidos esenciales suelen incluirse en complementos alimenticios y utilizarse como medicamentos.
¡Interesante saberlo! El equilibrio de la nutrición humana en aminoácidos juega un papel extremadamente importante. Si faltan aminoácidos esenciales en los alimentos, el cuerpo se autodestruye. En este caso, el cerebro se ve afectado principalmente, lo que conduce a diversas enfermedades del sistema nervioso central y trastornos mentales. Un organismo joven en crecimiento es especialmente vulnerable. Por ejemplo, cuando se altera la síntesis de tirosina a partir de fenilalanina, los niños desarrollan una enfermedad grave, la oligofrenia finilpirúvica, que provoca un retraso mental grave o la muerte del niño.
Tabla 3
Aminoácidos estándar
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Aminoácidos (nombre trivial) |
Leyenda |
Fórmula estructural |
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latín |
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tres letras |
una sola letra |
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NO POLAR (HIDROFÓBICO) |
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isoleucina |
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fenilalanina |
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triptófano |
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metionina |
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POLAR DESCARGADO |
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asparagina |
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glutamina | ||||
Splenin ha encontrado un uso generalizado en la práctica sanitaria. Esta preparación del bazo fue obtenida en 1945 en el Laboratorio de Endocrinología Experimental (Instituto de Biología y Patología Experimental que lleva el nombre de A. A. Bogomolets) por el académico de la Academia de Ciencias de la República Socialista Soviética de Ucrania V. P. Komissarenko. La naturaleza química de la esplenina se ha estudiado con cierto detalle. La preparación contiene una gran cantidad de aminoácidos, un péptido que contiene 13 aminoácidos, muchos ácidos grasos, así como lípidos, oligoelementos y vitaminas. El principio activo de la esplenina aún no ha sido aislado.
Los experimentos con diversas especies animales mostraron un pronunciado efecto desintoxicante de la droga.
Una prueba del efecto de la esplenina en la toxicosis al inicio del embarazo, realizada en diversas instituciones de nuestro país, demostró que es muy eficaz en el tratamiento de esta patología. Además, al utilizar esplenina en el tratamiento de complicaciones en pacientes después de la radioterapia, los médicos notaron que después de 3 a 4 inyecciones del medicamento, el estado general de una persona mejora significativamente: las náuseas y los vómitos, los dolores de cabeza cesan, aparece el apetito y el sueño se normaliza. Debido a sus pronunciadas propiedades desintoxicantes, el fármaco tiene un efecto terapéutico pronunciado en el tratamiento de diversas formas de hepatitis y trastornos funcionales del hígado, tirotoxicosis, insuficiencia paratiroidea, esquizofrenia y diabetes.
Los investigadores han descubierto otra capacidad del fármaco: suprimir la manifestación de reacciones alérgicas. Splenin tuvo un efecto terapéutico pronunciado en el tratamiento de la rinitis alérgica, la urticaria y la dermatitis alérgica.
Muchos de los efectos de la esplenina pueden explicarse por sus propiedades membranotrópicas, es decir, la capacidad de estabilizar la membrana celular. Por tanto, los glóbulos rojos tratados con este fármaco son menos sensibles al shock hipotónico. El mecanismo de muchos de los efectos de la esplenina aún no se ha estudiado suficientemente. No se ha aclarado la naturaleza química de los factores biológicamente activos incluidos en su composición. El estudio de la droga continúa.
Actualmente, solo se han aislado dos péptidos del bazo, cuya estructura se ha establecido: 1. Tuftsin, cuya biosíntesis se produce en el bazo en forma de leucoquinina, y la estructura final se forma en la superficie de las membranas de los leucocitos. . Actualmente se ha sintetizado tuftsin y también se han obtenido sus análogos biológicamente activos. 2. Un factor que se asemeja a la timopoyetina en su estructura y se llama esplenina. Al igual que la timopoyetina, consta de 49 aminoácidos y tiene un sitio activo de cinco
Tir-Liz-Pro-Arg
Taftsin
aminoácidos, que recibió el nombre de esplenopentina. La esplenopentina se diferencia de la timopentina en un aminoácido.
Arg-Lys-Asp-Val-Tir
Timopentina
Arg-Liz-Glu-Val-Tyr
esplepentina
Los efectos biológicos de la esplenopentina y la timopentina son significativamente diferentes.
El estudio de los factores humorales del bazo se lleva a cabo en el Instituto de Investigación de Endocrinología y Metabolismo de Kiev. En los últimos años, se han obtenido aquí una serie de nuevos datos importantes que han permitido ampliar significativamente nuestra comprensión de la fisiología y patología de las funciones del bazo y la importancia de los fenómenos que surgen cuando se altera. Sin embargo, muchos misterios de este órgano siguen sin resolverse.
Paradojas del mundo animal.
Al estudiar sustancias biológicamente activas de diversas naturalezas y diferentes orígenes, resulta obvio que convencionalmente se dividen en mediadores que proporcionan conexiones intercelulares, hormonas que transmiten señales a distancias más largas, feromonas que son medios de comunicación entre organismos y toxinas que sirven a los animales para proteccion.
El análisis de la estructura de los reguladores biológicos muestra que un mismo compuesto puede desempeñar diferentes funciones en diferentes especies del reino animal. La luliberina actúa como hormona en el sistema hipotalámico-pituitario, mientras que el mismo péptido en el ganglio simpático de la rana actúa como neurotransmisor. La feromona de apareamiento del factor α de levadura se une a los receptores de la glándula pituitaria de los mamíferos y, cuando actúa sobre los gonadotropos en el cultivo de tejidos, provoca la secreción de la hormona luteinizante. El estudio de su composición química demostró que tiene una amplia homología de secuencia de aminoácidos con la luliberina.
La homología estructural juega un papel importante en la interacción de un bioestimulante con un receptor, mientras que la respuesta fisiológica está determinada por el sistema funcional sobre el que actúa.
En 1931, von Euler y Gaddum descubrieron una sustancia en extractos de cerebro e intestinos de animales que, cuando se administraba a un conejo anestesiado, provocaba una disminución de la presión arterial y un aumento de la contracción del intestino aislado. Se llamó "sustancia P". Posteriormente se descubrió que es un neurotransmisor de neuronas sensibles y su contenido en las raíces dorsales (sensibles) de la médula espinal es dos veces mayor que la concentración en las raíces anteriores. La estructura de la sustancia se determinó 40 años después y resultó que es similar a la estructura de péptidos como la fisalemina, aislada de la piel de una rana sudafricana, y la eledosina, que se encuentra en las glándulas salivales de los pulpos.
Arg-Pro-Lys-Pro-Gly-Gly-Fen-Gly-Leu-Met-NH 2
Sustancia P
Piroglu-Ala-Asp-Pro-Asp-Lys-Fep-Tri-Gly-Leu-Met-NH 2
Fisalemina
Piroglu-Pro-Ser-Liz-Asp-Ala-Fen-Iley-Gly-Gly-Ley-Met-NH 2
Eledozín
Estas tres sustancias tienen una estructura similar, incluidas regiones peptídicas homólogas, aunque se obtienen de diferentes fuentes y realizan diferentes funciones.
Otro ejemplo es el péptido bombesina, que se aisló de la piel de la rana europea Bombina bombina y luego se encontró en las células P de la mucosa gástrica y duodenal de los mamíferos. La bombesina funciona como factor liberador en la liberación de gastrina y colecistoquinina. En este sentido, provoca estimulación del estómago y del páncreas, contrae la vesícula biliar y aumenta la evacuación intestinal. Utilizando métodos de investigación inmunológica, se encontró que las células nerviosas de la corteza cerebral, el hipotálamo, la glándula pituitaria, la glándula pineal y el cerebelo, además de las hormonas habituales de los órganos digestivos, también contienen bombesina. No tiene igual entre las sustancias conocidas en su capacidad para afectar la termorregulación. Cuando se introduce en la estructura hipotalámica del cerebro de la rata a 4°C, se produce una disminución de la temperatura corporal, que resulta ser varios grados más baja de lo habitual en la rata. A los 36° la temperatura corporal aumentó. Este péptido fue eficaz sólo cuando se inyectó en el hipotálamo, donde se encuentra el centro termorregulador. Esta propiedad probablemente esté asociada a su participación en la hibernación de algunos animales. La inyección de bombesina en los ventrículos del cerebro de una rata provocó un cambio de comportamiento y una disminución de la sensibilidad al dolor. Además, aumenta la glucosa en sangre, aumenta las concentraciones de glucagón, disminuye los niveles de insulina e inhibe la ingesta de alimentos en ratas hambrientas. Este es el único péptido que regula la sensación de saciedad, ya que no afecta la frecuencia de ingesta de alimentos, sino sólo la cantidad ingerida. La entrada de bombesina en los ventrículos del cerebro evitó la aparición de úlceras de estómago durante el estrés. Al mismo tiempo, disminuyó la secreción de ácido clorhídrico y aumentó la excreción de moco. Bombesin también estimula la secreción de hormonas somatotrópicas y lactotrópicas. Sus propiedades sugieren que es un neurotransmisor en las estructuras nerviosas.
En la revista extranjera “Biochem. J." (1981. T. 197, No. 3) se publicó un informe de que se aisló una sustancia similar al polipéptido del páncreas de los mamíferos de las cabezas de la mosca carroñera Calliphora vomitoria, y en otra revista extranjera (Insect. Biochem. 1977. T. 7. No. 5 – 6) Se describen fracciones proteicas aisladas de los escarabajos Adalia bipunctata, mariposas Galleria mellonella y abejas, que en sus propiedades se acercan a la hormona somatotrópica del suero sanguíneo bovino.
Foto especial 218 (=^_^ =)
La base está tomada de viejos problemas: 113 piezas. Simplemente no imprimiré aquellos que fueron eliminados de la nueva lista. Aunque simplemente no tengo algunos. Las respuestas aquí, por supuesto, no son perfectas, pero aun así, al menos puedes sacar algo de aquí.
P: Pueden ocurrir enlaces químicos entre radicales de aminoácidos en una cadena peptídica. Seleccionar pares de aminoácidos que puedan formarlos: a) val-isoles; b) cis-cis; c) glu-lisis; d) fen-áspid. Justifica tu respuesta.
R: a) formar un enlace – un enlace hidrófobo, porque ambos aminoácidos son hidrófobos
b) formar un enlace: un enlace disulfuro debido a SH
c) formar un enlace – un enlace iónico, porque aminoácidos ácidos y básicos
d) no forman enlaces
2. P: Escribe la fórmula del tripéptido: lys-arg-his. ¿En qué entorno se encuentra su IET? Justifica tu respuesta.
R: IEP es el valor de pH en el que la carga de proteína se acerca a cero. Todos los aminoácidos de este tripéptido son básicos. Esto significa IET en un ambiente alcalino.
3: P: Escribe la fórmula del tripéptido: glu-asp-ala. Determine su carga en un ambiente neutral. ¿Cómo cambia la carga en un ambiente ácido? ¿Solubilidad? ¿Por qué?
R: Glu y asp son aminoácidos ácidos, ala es hidrofóbico. A pH = 7, la carga del tripéptido es negativa. En un ambiente ácido (con la adición de protones H +), la carga disminuirá, es decir tenderá a IET. A medida que disminuye la carga, también disminuye la solubilidad.
4. P: Tripéptido: val-ley-ala. Compruebe su capacidad para disolverse en agua. ¿Por qué?
R: El tripéptido está formado por aminoácidos hidrófobos, entre cuyos radicales se forman enlaces hidrófobos. Por tanto, no se disuelve en agua.
5.B : Dos pacientes están enfermos de disentería. Uno tiene un coeficiente de proteína de 0,9 y el otro de 1,9. ¿Cuál es la táctica del médico en ambos casos?
R: La disentería es una enfermedad infecciosa. Provocado por la introducción de un microorganismo en el macroorganismo.
BC es la proporción de albúmina a globulina en el suero sanguíneo. BC= [A]/[G]=1,5 – 2,3. Cuando se introduce un microorganismo, se activa la inmunidad humoral, lo que provoca la producción de gammaglobulinas. Con un aumento de globulinas en la sangre, el valor de BC disminuye, lo que significa que el cuerpo está luchando contra la infección, como en el primer paciente. En el segundo caso, BC = 1,9, es decir, no se producen gammaglobulinas, lo que significa que el cuerpo no combate el microorganismo. En consecuencia, la condición empeora en el segundo paciente. En el primer caso, el médico prescribe antibióticos que actúan sobre la membrana del microbio, penetran en la célula y actúan sobre el ADN del microorganismo, evitando así su multiplicación. En el segundo caso, se prescriben inmunoestimulantes a adultos y anticuerpos ya preparados a niños y ancianos. También en el 1º y 2º caso se administran soluciones agua-sal para prevenir la deshidratación.
6. P: Explique el mecanismo de formación del kéfir a partir de la leche. ¿Por qué el cuerpo de un niño absorbe mejor las proteínas del kéfir?
R: El kéfir es un producto de la fermentación de la leche fermentada, como resultado del trabajo de microorganismos cuyos productos alimenticios son los carbohidratos. El producto final de este proceso es el ácido láctico. En la leche, la lactosa sufre una fermentación para formar ácido láctico. Esto cambia el pH de neutro a ácido. La gran mayoría de las proteínas son ácidas, incluidas las proteínas de la leche. Cuando cambia el pH, la carga de las proteínas también cambia: disminuye y la solubilidad también disminuye. El ácido láctico actúa sobre los enlaces químicos entre los radicales de aminoácidos de las proteínas de la leche, rompe estos enlaces, es decir, se produce la desnaturalización (las proteínas se desdoblan). En el kéfir, las proteínas no precipitan, sino que permanecen en la superficie. Los niños usan proteínas de kéfir porque están en forma expandida y se absorben mejor, porque enlaces peptídicos están disponibles.
7. P: ¿Qué proteínas del plasma sanguíneo, albúminas o globulinas, se mueven más rápido durante la electroforesis? ¿Por qué?
R: La electroforesis es el movimiento de partículas de una solución colocadas en un campo eléctrico. La velocidad del movimiento de las partículas es directamente proporcional a la carga e inversamente proporcional a la masa de las partículas. Las albúminas y las globulinas son proteínas ácidas, lo que significa que tienen una carga “-”, pero las albúminas tienen una carga mayor. Por peso: las albúminas son más pequeñas que las globulinas. Esto significa que, según el segundo criterio, está claro que la albúmina se mueve más rápido durante la electroforesis.
8. P: ¿En qué ámbito de la medicina se utiliza la capacidad de las proteínas para desnaturalizarse?
R: Tres áreas de la medicina
A) PREVENCIÓN: tratamiento con cuarzo, tratamiento del campo quirúrgico, tratamiento de la piel antes de la inyección, esterilización.
B) TRATAMIENTO: quimioterapia - destrucción del tumor, parada del sangrado - coagulación (coagulación)
C) DIAGNÓSTICO: precipitación de proteínas para determinar su cantidad, precipitación para determinar la cantidad de otras sustancias en fluidos biológicos.
9. P: ¿Cuál es más soluble en agua, los ácidos nucleicos o las nucleoproteínas? ¿Por qué?
A medida que disminuye la carga, disminuye la solubilidad. Esto significa que las NC se disuelven mejor en agua.
10. P: ¿Cuáles son los peligros de los intentos excesivos de broncearse?
R: Al intentar broncearse, aumenta la síntesis de melanina en el cuerpo. Esto significa que el efecto de la UVR no es muy preferible. Si no se produce suficiente melanina en el cuerpo, los rayos UV penetran en las capas más profundas de la piel. Así actúa sobre las células de la piel. Es decir, en sus membranas. Las membranas celulares se basan en una capa bilipídica que consta de PL y IVH. Y IVZhK tiene el siguiente tipo de estructura: -С-С-С-.. es decir. cadena de átomos de carbono. Y el rayo ultravioleta es un haz de energía que rompe esta cadena mediante la desintegración del enlace de tipo homolítico, es decir, Se forman radicales libres con un electrón desapareado. Son estos radicales los que desencadenan la LPO. Durante este proceso, la membrana celular se daña y los rayos ultravioleta penetran en su interior. Y dentro de la célula hay grandes cantidades de proteínas y NK, que son polímeros. Cuando se expone a la radiación ultravioleta, se produce la desnaturalización. Consecuencias: quemaduras, tumores. Además, con intentos excesivos de broncearse se provoca una síntesis excesiva de vitamina D, lo que puede provocar hipervitaminosis, cuyas consecuencias son un aumento de la concentración de Ca2+ en la sangre, pudiendo depositarse en tejidos y órganos, alterando su actividad.
11. : P: La pepsina tiene un IET de 1. ¿Qué aminoácidos predominan en su molécula?
R: Aminoácidos ácidos.
12: P: ¿Alguna vez ha observado el trabajo de las enzimas? Dar ejemplos.
R: Carbohidratos: fermentación: ácido láctico, alcohólico, ácido cítrico, ácido acético, etc. (yogur, kéfir, kvas, chucrut, masa agria)
Lípidos: rancidez de la mantequilla
Proteínas: podridas (huevos podridos, comida en mal estado, queso mohoso)
13. P: Escribe la reacción de descarboxilación del glutamato. Nombra la clase de enzima. El papel del producto.
ACERCA DE: 
El producto es ácido gamma-aminobutírico, un neurotransmisor inhibidor. La enzima es GLUTAMATO DESCARBOXILASA. Clase de enzima: liasa (rompe el enlace –C-C)
14. P: Especifique la clase de enzimaaldolasas glucólisis. Justifica tu respuesta
R: La clase de enzima es la liasa. La conexión -S-S- se rompe. Con la ayuda de esta enzima, la fructosa-1,6-bisfosfato se convierte en GA-3-P y DHAP.
¡No en nuevas tareas!
P: ¿Qué es más peligroso que una quemadura provocada por un ácido o un álcali (con igual fuerza iónica)? Explica tu respuesta.
R: Las quemaduras por álcalis son más peligrosas. Tanto el ácido como el álcali, cuando entran en contacto con la piel, provocan la desnaturalización de las proteínas del tejido. Pero el ácido tiene la propiedad de ser higroscópico. Esta propiedad provoca la captura de agua del tejido, es decir, cuando entra en contacto con la piel, el ácido parece extraer toda el agua del tejido y queda una costra seca. Es un obstáculo para una mayor penetración del ácido en las capas más profundas de la piel. El álcali no tiene esta propiedad y por tanto puede provocar la desnaturalización de las proteínas en las capas más profundas de la piel.
P: ¿Con qué finalidad se acondicionan los quirófanos? El mecanismo del fenómeno.
R: La cuartización es el efecto de la radiación ultravioleta sobre cualquier superficie. El tratamiento con cuarzo se utiliza para neutralizar los microorganismos. Esto se basa en la desnaturalización de las proteínas de estos microorganismos y, en primer lugar, se rompen las interacciones hidrofóbicas de los radicales de aminoácidos en los péptidos, lo que "abre" los enlaces peptídicos de la estructura primaria de la proteína.
P: Primeros auxilios en caso de intoxicación por sales de metales pesados. Explica tu respuesta
R: La tarea principal es impedir la absorción de estas sales. Para ello, se inyecta en su interior una solución de proteínas naturales. La mayoría de las veces es leche. Las proteínas de la leche se unen a las sales, lo que provoca su desnaturalización y se depositan en la mucosa, reduciendo el acceso de las sales a la mucosa. Después de esto, se realiza el enjuague.
P: ¿Cuánta glucosa es normal en la orina y por qué?
R: Normalmente no hay glucosa en la orina, porque es completamente reabsorbido por los túbulos renales. Hay glucosa en la orina primaria, pero luego se reabsorbe por completo y la reabsorción se produce mediante transporte activo, es decir. con el consumo de energía. En la hiperglucemia crónica (9-10 mmol/l), el porcentaje de reabsorción de este compuesto disminuye, porque Puede desarrollarse falta de energía y glucosuria.
P: Nombra la enzima involucrada en la síntesis y degradación del glucógeno. Fórmulas de reacción.
ACERCA DE: 
La enzima es FOSFOHEXOMUTASA.
21.P: ¿Cuáles son los peligros del consumo temprano y excesivo de carbohidratos de fácil digestión en los niños? ¿Por qué?
R: A los niños a partir de los 5 años se les pueden dar carbohidratos de fácil digestión. No es posible antes de esta fecha, porque... está plagado de:
a) diátesis,
b) caries,
c) se observa hiperglucemia en la sangre, lo que significa la producción de insulina, lo que conduce a la lipogénesis en los lipocitos, como consecuencia de la obesidad, en el hígado, la lipogénesis, la infiltración grasa (degeneración) del hígado,
d) se puede desarrollar diabetes tipo II,
e) aumenta la síntesis de colesterol – aterosclerosis,
f) aumento de la ingesta de colesterol en el hígado, excretado con la bilis, si se excede su contenido en la bilis: precipitación, cálculos biliares.
P: Diferencia en la utilización de glucógeno en los músculos y el hígado.
23.: ¿Por qué el bloqueo de la glucosa-6-fosfatasa estimula la síntesis de glucógeno? Un ejemplo de patología.
R: La deficiencia de glucosa-6-fosfatasa es la base de la enfermedad de Gierke o glucogenosis tipo 1. La deficiencia de esta enzima produce la incapacidad de convertir la glucosa-6-fosfato en glucosa, lo que se acompaña de la acumulación de glucógeno en el hígado y riñones. La enfermedad se hereda de forma autosómica recesiva.
La ingesta de glucosa en el organismo a través de los alimentos, en principio, permite mantener un nivel normal de glucosa en sangre, pero para que esto suceda, la ingesta de alimentos que contengan glucosa debe ser casi continua. En condiciones reales de existencia, es decir, en ausencia de un suministro continuo de glucosa, en un organismo sano esta última se deposita en forma de glucógeno, que, si es necesario, se utiliza en su polimerización.
El trastorno principal de la enfermedad de Gierke se produce a nivel genético. Consiste en una incapacidad total o casi completa de las células para producir glucosa-6-fosfatasa, lo que asegura la escisión de la glucosa libre a partir de la glucosa-6-fosfato. Como resultado, la glucogenólisis se interrumpe a nivel de glucosa-6-fosfato y no avanza más. La desfosforilación con la participación de la glucosa-6-fosfatasa es una reacción clave no solo de la glucogenólisis, sino también de la gluconeogénesis, que, por lo tanto, en la enfermedad de Gierke también se interrumpe a nivel de glucosa-6-fosfato. La aparición de hipoglucemia sostenida, que en condiciones reales es inevitable debido a la falta de glucosa que ingresa a la sangre como producto final de la glucogenólisis y la gluconeogénesis, conduce a su vez a un aumento constante de la secreción de glucagón como estimulador de la glucogenólisis. El glucagón, sin embargo, cuando se interrumpe este proceso, sólo puede estimular continuamente sus etapas iniciales sin beneficio para el cuerpo.
13.. ¿Debido a qué enlaces se puede formar un copolímero a partir de los dos péptidos siguientes?
A) ala-met-arg-cis-ala-gli-ser-gli-cis-tre;
b) lys-glu-arg-cis-arg-gly-tre-ser-lys-tre-glu-ser.
14. ¿Cómo, utilizando el método biuret para determinar proteínas y sulfato de amonio, establecer la relación entre albúminas y globulinas en el suero sanguíneo?
15. La relación entre la cantidad de albúmina y la cantidad de globulina en el suero sanguíneo del paciente es 1,5. Calcule el contenido de globulina si la concentración de albúmina es 5,0 g%.
16. Nombra las dos configuraciones principales de una molécula de proteína e indica las diferencias entre ellas.
17. ¿A qué nivel de organización espacial se distinguen las proteínas globulares y fibrilares?
18. Nombra los grupos más importantes de proteínas básicas.
19. ¿Por qué las protaminas y las histonas difieren en su carácter básico?
20. ¿Por qué las protaminas y las histonas se coagulan a altas temperaturas sólo en un ambiente muy alcalino?
LECCIÓN 3 “Química de proteínas complejas. Determinación de componentes de fosfo y nucleoproteínas".
Propósito de la lección : Familiarizarse con la clasificación y estructura de proteínas complejas, especialmente las nucleoproteínas, que desempeñan un papel protagonista en el almacenamiento y transmisión de información genética (ADN y ARN), así como las cromoproteínas más importantes (hemoglobina).
El estudiante debe saber:
1. Clases de proteínas complejas, el principio de su división en clases, el principio de nomenclatura.
2. La naturaleza química de los grupos protésicos de proteínas complejas.
3. Componentes del grupo protésico de nucleoproteínas y cromoproteínas (en particular, hemoglobina).
4. Organización espacial de los ácidos nucleicos.
5. Diferencias en la composición y estructura del ARN y el ADN.
6.Funciones del ADN y el ARN, tipos de ARN, su localización.
7. Grupo protésico de la hemoglobina, sus componentes, papel del hierro en la composición del hemo.
8. Factores cuyo impacto puede provocar cambios en la estructura del ADN con consecuencias informativas.
El estudiante debe ser capaz de:
1. Construya (esquemáticamente) una cadena complementaria a una sección de un fragmento determinado de una de las cadenas de ADN.
2. Determinar, con base en los resultados de un análisis cualitativo del hidrolizado de ácido nucleico, si se hidrolizó ADN o ARN.
3. Distinguir los tipos de hemoglobina y utilizar las designaciones adoptadas para ellos (oxihemoglobina, hemoglobina reducida, carboxihemoglobina, etc.
4. Encontrar errores en segmentos de cadenas de ADN supuestamente complementarias presentadas para evaluación.
El estudiante debe tener una idea.: sobre la localización preferencial de proteínas complejas en el cuerpo humano, su significado biológico, sobre las amenazas que representan los efectos mutagénicos para la existencia de especies.
Trabajo en el aula
Trabajo de laboratorio (Determinación de fosfo-
Y nucleoproteínas)
1. Aislamiento de caseína de la leche. La caseína (una de las fosfoproteínas) está contenida en la leche en forma de una sal de calcio soluble que, cuando se acidifica, se desintegra y la caseína precipita. El exceso de ácido interfiere con la precipitación, ya que a valores de pH inferiores a 4,7 (el punto isoeléctrico de la caseína), las moléculas de proteína se recargan y la caseína vuelve a disolverse.
Progreso. A 2 ml de leche agregue un volumen igual de agua destilada y 2 gotas de ácido acético al 10%. Recoger la caseína que cae en forma de escamas sobre un filtro y enjuagar con agua.
Hidrólisis de nucleoproteínas.
Progreso. Colocar 1 g de levadura en un matraz de fondo redondo, agregar 20 ml de una solución de ácido sulfúrico al 10% y la misma cantidad de agua destilada. Cerrar el matraz con tapón de reflujo y hervir a presión durante 1,5 horas a fuego lento. Enfriar el líquido, añadir agua destilada hasta el volumen original y filtrar. Utilice el filtrado para las siguientes reacciones cualitativas:
a) reacción de biuret(para la detección de polipéptidos). A 5 gotas del hidrolizado resultante, agregue 10 gotas de una solución de hidróxido de sodio al 10% y 1 gota de una solución de sulfato de cobre al 1%. El líquido se vuelve rosado;
b) prueba de plata(para detectar bases purínicas). Agregue 5 gotas de una solución de nitrato de plata al 2% de amoníaco a 5 gotas de hidrolizado. Después de 3-5 minutos, precipita un pequeño precipitado marrón de compuestos de plata de bases purínicas;
c) reacción cualitativa de Molisch(para detectar el grupo pentosa). A 10 gotas de hidrolizado, agregue 2 a 3 gotas de una solución de timol al 1% en etanol, mezcle y baje un volumen igual de ácido sulfúrico concentrado a lo largo de la pared: un anillo rojo distintivo;
d) muestra de molibdeno(para detección de ácido fosfórico). Agregue 5 gotas de reactivo de molibdeno a 5 gotas de hidrolizado y hierva durante varios minutos. Aparece un color amarillo limón y, al enfriar, aparece un precipitado cristalino amarillo de un compuesto complejo de fosfomolibdato de amonio.
Dar respuestas razonadas a las tareas sugeridas a continuación:
1. ¿Qué componentes estructurales forman el ADN? ¿En qué orden están conectados entre sí?
2. Construir una cadena complementaria al sitio. el fragmento de ADN que se muestra a continuación (- A - G - G - C - T- G-T) de modo que la cadena resultante sea un fragmento de ARN:
3. Construya una cadena complementaria a una sección de una de las cadenas de ADN que se presentan a continuación:
-A - GRAMO - GRAMO - C - T -
: - : - : - : - :
-? - ? - ? - ? - ? -
4.Encuentre errores en el fragmento de ADN a continuación:
-T - U - A - U - C - T - T - G-
: -: - : - : : : : :
A - A - T - A - G - A - A - U-
5. El oligonucleótido se hidrolizó de dos maneras. En el primer caso, se determinaron mononucleótidos en el hidrolizado. A, G, C y T(este último se encuentra en el hidrolizado en una cantidad 2 veces mayor que los demás), así como dinucleótidos sol - a, a - t Y T-T. En el segundo caso, junto con los nucleótidos libres, se encontró un dinucleótido. G-C.
¿Determinar la secuencia de nucleótidos en el producto original?
6. La solución de prueba muestra una reacción de biuret positiva y forma un precipitado al hervir y agregar ácidos minerales concentrados, así como ácido sulfosalicílico.
Elaborar un plan de investigación cuyo objetivo sea averiguar si una proteína simple o compleja se encuentra en solución. Si se detecta una proteína compleja, cómo establecer (o excluir) que se trata de hemoglobina.
7. Explique la base para dividir las proteínas complejas en clases.
8. Dé una breve descripción de todas las clases de proteínas complejas.
9. Recuerde las fórmulas estructurales de los grupos protésicos de ácidos nucleicos.
10. Caracterizar las bases nitrogenadas que forman los ácidos nucleicos y enumerar las diferencias entre ADN y ARN (por localización, estructura, funciones).
11. Nombra el elemento de información mínimo en la estructura del ADN y el ARN.
12. Comprender cómo se realiza el papel del ADN y el ARN como fuentes de información.
13. Nombra dos subgrupos de cromoproteínas y las diferencias entre ellos.
14. Consolidar la comprensión de la estructura de la hemoglobina (estudiar los componentes de la parte proteica y los componentes del hemo, así como su papel en la función principal de la hemoglobina).
LECCIÓN 4 (final)
Al prepararse para la lección final, verifique si domina la sección. "Estructura y funciones de las proteínas". usando las siguientes preguntas (use materiales de lectura y libros de texto al prepararse):
1. Formule el concepto de “Vida”, incluyendo en la definición todos los elementos que son objeto de la bioquímica.
2. Definir el tema de la bioquímica y enumerar las cuestiones que trata esta ciencia.
3. Nombra las formaciones supramoleculares más importantes de los seres vivos y los grupos de moléculas que las forman.
4. Definir la clase “Proteínas”
5. Defina la clase “Aminoácidos”.
6. Escribe las fórmulas estructurales de todos los tripéptidos que se pueden construir a partir de histidina, alanina y valina.
7. ¿Cuál de los siguientes péptidos es ácido, básico o neutro e indica la carga eléctrica neta de cada uno? pro-ser-ser; ala-pro-leu-thr; met-gly-ala; glu-su-ser; cys-lys-arg, glu-arg-lys; su-glu.
8. Enumere los enfoques de clasificación de proteínas que conoce
9. Nombra grupos de proteínas que difieren en composición.
10. Nombra grupos de proteínas que difieren en su estructura tridimensional.
11. Nombra grupos de proteínas complejas.
12. Continúe con la frase "La pérdida de la conformación nativa bajo la influencia de factores químicos, físicos y de otro tipo sin violar la secuencia de aminoácidos es....."
13. Enumere los tipos de enlaces químicos que se rompen durante la desnaturalización.
14. Enumere en orden lógico los pasos necesarios para aislar proteínas de los tejidos.
15. Dibuja las fórmulas estructurales de las bases nitrogenadas que forman los mononucleótidos.
16. Dibuje las fórmulas estructurales de AMP, HMP, CMP, TMP y UMP.
17. Describe el método de conexión entre mononucleótidos en un polinucleótido.
18. Nombra las diferencias entre el ADN y el ARN en composición, estructura, localización y función.
19. ¿Qué tipo de proteína es la hemoglobina?
20. Nombra las características estructurales de la globina.
21. Dibuja la fórmula estructural del hemo, nombra las conexiones entre el hemo y la globina.
22. ¿Qué causa la diversidad de funciones de las proteínas?
23. Enumerar las funciones biológicas de las proteínas.
Tema: “La naturaleza y propiedades de las enzimas” (lecciones 5-9)
Objetivo: estudiar la naturaleza química, funciones y propiedades de los catalizadores biológicos: enzimas.
El significado del tema. El metabolismo, una característica obligatoria y más importante de los organismos vivos, se compone de muchas reacciones químicas diferentes, que involucran compuestos que ingresan al cuerpo desde el exterior y compuestos de origen endógeno. En el proceso de estudio de esta sección de la disciplina, se aprende que todas las reacciones químicas en los seres vivos ocurren con la participación de catalizadores, que los catalizadores en los seres vivos (enzimas o enzimas) son sustancias de naturaleza proteica, que las propiedades de las enzimas y su comportamiento depende de las características del medio ambiente.
Al estudiar esta sección, también se adquiere información sobre cómo se regula la actividad enzimática en todo el organismo, y se crean ideas generales sobre la conexión de una serie de procesos patológicos con cambios en la actividad o cantidad de enzimas, información sobre los principios de la cuantitativa. Características de las enzimas y su uso con fines diagnósticos y terapéuticos.
