Fauna lecznicza Wadima Waleriewicza Korpaczowa. Białka, ich budowa i funkcje
Rozdział III. BIAŁKA
§ 6. AMINOKWASY JAKO ELEMENTY STRUKTURALNE BIAŁEK
Naturalne aminokwasy
Aminokwasy w organizmach żywych występują głównie w białkach. Białka składają się głównie z dwudziestu standardowych aminokwasów. Są to a-aminokwasy i różnią się między sobą budową grup bocznych (rodników), oznaczonych literą R:
Różnorodność bocznych rodników aminokwasów odgrywa kluczową rolę w kształtowaniu struktury przestrzennej białek oraz w funkcjonowaniu centrum aktywnego enzymów.
Strukturę standardowych aminokwasów podano na końcu akapitu w tabeli 3. Naturalne aminokwasy mają banalne nazwy, które są niewygodne w użyciu przy pisaniu struktury białek. W związku z tym wprowadzono dla nich oznaczenia trzyliterowe i jednoliterowe, które również przedstawiono w tabeli 3.
Izomeria przestrzenna
We wszystkich aminokwasach, z wyjątkiem glicyny, atom węgla a jest chiralny, tj. Charakteryzują się izomerią optyczną. W tabeli 3-chiralny atom węgla jest oznaczony gwiazdką. Na przykład dla alaniny rzuty Fischera obu izomerów wyglądają następująco:
Do ich oznaczenia, podobnie jak w przypadku węglowodanów, stosuje się nomenklaturę D, L. Białka zawierają wyłącznie L-aminokwasy.
Izomery L i D można wzajemnie przekształcać. Proces ten nazywa się racemizacja.
Warto wiedzieć! W bieli zębów - zębinie -L-asparaginowykwas spontanicznie racemizuje w temperaturze ciała człowieka z szybkością 0,10% rocznie. W okresie powstawania zębów zębina zawiera tylkoL-kwas asparaginowy, u osoby dorosłej powstaje w wyniku racemizacjiD-kwas asparaginowy. Im starsza osoba, tym wyższa zawartość D-izomeru. Określając stosunek izomerów D i L, można dość dokładnie określić wiek. W ten sposób mieszkańcy górskich wiosek Ekwadoru zostali narażeni na przypisywanie sobie zbyt dużego wieku.
Właściwości chemiczne
Aminokwasy zawierają grupy aminowe i karboksylowe. Z tego powodu wykazują właściwości amfoteryczne, czyli właściwości zarówno kwasów, jak i zasad.
Kiedy aminokwas, taki jak glicyna, rozpuszcza się w wodzie, jego grupa karboksylowa dysocjuje, tworząc jon wodorowy. Następnie jon wodorowy przyłącza się do grupy aminowej dzięki wolnej parze elektronów przy atomie azotu. Powstaje jon, w którym jednocześnie występują ładunki dodatnie i ujemne, tzw obojnaczy:
Ta forma aminokwasu dominuje w roztworze obojętnym. W środowisku kwaśnym aminokwas przyłącza jon wodoru, tworząc kation:
W środowisku zasadowym powstaje anion:
Zatem w zależności od pH środowiska aminokwas może być naładowany dodatnio, ujemnie i elektrycznie obojętny (z równymi ładunkami dodatnimi i ujemnymi). Wartość pH roztworu, przy którym całkowity ładunek aminokwasu wynosi zero, nazywa się punkt izoelektryczny tego aminokwasu. Dla wielu aminokwasów punkt izoelektryczny leży w pobliżu pH 6. Na przykład punkty izoelektryczne glicyny i alaniny mają wartości odpowiednio 5,97 i 6,02.
Dwa aminokwasy mogą ze sobą reagować, powodując oddzielenie cząsteczki wody i utworzenie produktu zwanego dipeptyd:
Wiązanie łączące dwa aminokwasy nazywa się wiązanie peptydowe. Używając oznaczeń literowych aminokwasów, tworzenie dipeptydu można schematycznie przedstawić w następujący sposób:
Podobnie uformowany tripeptydy, tetrapeptydy itp.:
H2N – lys – ala – gly – COOH – tripeptyd
H2N – trp – gis – ala – ala – COOH – tetrapeptyd
H 2 N – tyr – lys – gly – ala – leu – gly – trp – COOH – heptapeptyd
Peptydy składające się z niewielkiej liczby reszt aminokwasowych mają ogólną nazwę oligopeptydy.
Warto wiedzieć! Wiele oligopeptydów ma wysoką aktywność biologiczną. Należą do nich szereg hormonów, na przykład oksytocyna (nanopeptyd) stymuluje skurcze macicy, bradykinina (nanopeptyd) hamuje procesy zapalne w tkankach. Antybiotyk gramicydyna C (cykliczny dekapeptyd) zakłóca regulację przepuszczalności jonów w błonach bakterii i tym samym je zabija. Grzyby zatruwają amanityny (oktapeptydy), blokując syntezę białek, mogą powodować ciężkie zatrucie u ludzi. Powszechnie znany jest aspartam – ester metylowy aspartylofenyloalaniny. Aspartam ma słodki smak i służy do dodawania słodkiego smaku różnym potrawom i napojom.
Klasyfikacja aminokwasów
Istnieje kilka podejść do klasyfikacji aminokwasów, jednak najbardziej preferowana jest klasyfikacja oparta na strukturze ich rodników. Istnieją cztery klasy aminokwasów zawierające następujące typy rodników; 1) niepolarny ( Lub hydrofobowy); 2) polarny, nienaładowany; 3) naładowane ujemnie i 4) naładowane dodatnio:
Do niepolarnych (hydrofobowych) zaliczają się aminokwasy z niepolarnymi alifatycznymi (alanina, walina, leucyna, izoleucyna) lub aromatycznymi (fenyloalanina i tryptofan) grupami R oraz jednym aminokwasem zawierającym siarkę – metioniną.
Polarne aminokwasy nienaładowane w porównaniu do niepolarnych są lepiej rozpuszczalne w wodzie i są bardziej hydrofilowe, ponieważ ich grupy funkcyjne tworzą wiązania wodorowe z cząsteczkami wody. Należą do nich aminokwasy zawierające polarną grupę HO (seryna, treonina i tyrozyna), grupę HS (cysteina), grupę amidową (glutamina, asparagina) i glicynę (grupa R glicyny, reprezentowana przez jeden atom wodoru, jest zbyt mała, aby kompensują silną polarność grupy a-aminowej i grupy a-karboksylowej).
Kwas asparaginowy i glutaminowy to aminokwasy o ładunku ujemnym. Zawierają dwie grupy karboksylowe i jedną grupę aminową, więc w stanie zjonizowanym ich cząsteczki będą miały całkowity ładunek ujemny:
Aminokwasy naładowane dodatnio obejmują lizynę, histydynę i argininę, w postaci zjonizowanej mają całkowity ładunek dodatni:
W zależności od charakteru rodników dzieli się także naturalne aminokwasy neutralny, kwaśny I podstawowy. Neutralny obejmuje niepolarne i polarne nienaładowane, kwasowe - naładowane ujemnie, zasadowe - naładowane dodatnio.
Dziesięć z 20 aminokwasów tworzących białka można syntetyzować w organizmie człowieka. Reszta musi być zawarta w naszym jedzeniu. Należą do nich arginina, walina, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan, fenyloalanina i histydyna. Te aminokwasy nazywane są niezastąpiony. Niezbędne aminokwasy są często zawarte w suplementach diety i stosowane jako leki.
Warto wiedzieć! Bilans żywienia człowieka w aminokwasach odgrywa niezwykle ważną rolę. Jeśli w pożywieniu brakuje niezbędnych aminokwasów, organizm ulega samozniszczeniu. W tym przypadku wpływa to przede wszystkim na mózg, co prowadzi do różnych chorób ośrodkowego układu nerwowego i zaburzeń psychicznych. Szczególnie wrażliwy jest młody, rosnący organizm. Na przykład, gdy synteza tyrozyny z fenyloalaniny zostaje zakłócona, u dzieci rozwija się ciężka choroba, oligofrenia finyloprogronowa, która powoduje poważne upośledzenie umysłowe lub śmierć dziecka.
Tabela 3
Standardowe aminokwasy
|
Aminokwas (trywialna nazwa) |
Legenda |
Formuła strukturalna |
||
|
łacina |
||||
|
trzyliterowy |
pojedyncza litera |
|||
|
NIEPOLARNY (HYDROFOBOWY) |
||||
 |
||||
 |
||||
 |
||||
|
Izoleucyna |
 |
|||
 |
||||
|
Fenyloalanina |
 |
|||
|
Tryptofan |
 |
|||
|
Metionina |
 |
|||
|
POLAR BEZ NAŁADOWANIA |
||||
 |
||||
 |
||||
|
Asparagina |
 |
|||
|
Glutamina | ||||
Splenin znalazł szerokie zastosowanie w praktyce zdrowotnej. Preparat śledziony uzyskano w 1945 roku w Pracowni Endokrynologii Doświadczalnej (Instytut Biologii Doświadczalnej i Patologii im. A. A. Bogomoletsa) przez akademika Akademii Nauk Ukraińskiej SRR wiceprezydenta Komissarenki. Szczegółowo zbadano chemiczną naturę śledziony. Preparat zawiera dużą ilość aminokwasów, peptyd zawierający 13 aminokwasów, wiele kwasów tłuszczowych, a także lipidy, pierwiastki śladowe i witaminy. Substancja czynna śledziony nie została jeszcze wyizolowana.
Eksperymenty na różnych gatunkach zwierząt wykazały wyraźne działanie odtruwające leku.
Badanie wpływu śledziony na zatrucie we wczesnej ciąży, przeprowadzone w różnych placówkach w naszym kraju, wykazało, że jest ona bardzo skuteczna w leczeniu tej patologii. Ponadto, stosując spleninę w leczeniu powikłań u pacjentów po radioterapii, lekarze zauważyli, że po 3–4 wstrzyknięciach leku ogólny stan człowieka znacznie się poprawia: nudności i wymioty, ustają bóle głowy, pojawia się apetyt i normalizuje się sen. Ze względu na swoje wyraźne właściwości odtruwające lek ma wyraźne działanie terapeutyczne w leczeniu różnych postaci zapalenia wątroby i zaburzeń czynnościowych wątroby, tyreotoksykozy, niewydolności przytarczyc, schizofrenii i cukrzycy.
Naukowcy odkryli inną zdolność leku - tłumienie objawów reakcji alergicznych. Śledziona miała wyraźny efekt terapeutyczny w leczeniu alergicznego nieżytu nosa, pokrzywki i alergicznego zapalenia skóry.
Wiele efektów działania śledziony można wytłumaczyć jej właściwościami membranotropowymi, tj. zdolnością do stabilizacji błony komórkowej. Zatem czerwone krwinki leczone tym lekiem są mniej wrażliwe na wstrząs hipotoniczny. Mechanizm wielu skutków działania śledziony nie został jeszcze dostatecznie zbadany. Charakter chemiczny czynników biologicznie aktywnych wchodzących w jego skład nie został wyjaśniony. Badania nad lekiem trwają.
Obecnie ze śledziony wyizolowano jedynie dwa peptydy, których budowę ustalono: 1. Tuftsin, którego biosynteza zachodzi w śledzionie w postaci leukokininy, a ostateczna struktura powstaje na powierzchni błon leukocytów . Obecnie zsyntetyzowano tuftsynę, a także otrzymano jej biologicznie aktywne analogi. 2. Czynnik przypominający swoją budową tymopoetynę i nazywany spleniną. Podobnie jak tymopoetyna składa się z 49 aminokwasów i ma pięć miejsc aktywnych
Tir-Liz-Pro-Arg
Taftsin
aminokwasy, które nazwano splenopentyną. Splenopentyna różni się od tymopentyny jednym aminokwasem.
Arg-Lys-Asp-Val-Tir
Timopentyna
Arg-Liz-Glu-Val-Tyr
Splenopentyna
Biologiczne działanie splenopentyny i tymopentyny znacznie się różni.
Badanie czynników humoralnych śledziony prowadzone jest w Kijowskim Instytucie Endokrynologii i Metabolizmu. W ostatnich latach uzyskano tu szereg nowych ważnych danych, które pozwoliły znacznie poszerzyć naszą wiedzę na temat fizjologii i patologii funkcji śledziony oraz znaczenia tych zjawisk, które powstają, gdy jest ona zakłócona. Jednak wiele tajemnic tego narządu pozostaje nierozwiązanych.
Paradoksy świata zwierząt
Badając substancje biologicznie czynne o różnym charakterze i różnym pochodzeniu, staje się oczywiste, że umownie dzieli się je na mediatory zapewniające połączenia międzykomórkowe, hormony przenoszące sygnały na większe odległości, feromony będące środkiem komunikacji między organizmami oraz toksyny służące zwierzętom do ochrona.
Analiza struktury regulatorów biologicznych pokazuje, że ten sam związek może pełnić różne role u różnych gatunków królestwa zwierząt. Luliberyna działa jak hormon w układzie podwzgórzowo-przysadkowym, podczas gdy ten sam peptyd w zwoju współczulnym żaby działa jako neuroprzekaźnik. Feromon godowy w drożdżowym czynniku α wiąże się z receptorami przysadki mózgowej ssaków i działając na gonadotropy w hodowli tkankowej, powoduje wydzielanie hormonu luteinizującego. Badanie składu chemicznego wykazało, że wykazuje on rozległą homologię sekwencji aminokwasów z luliberyną.
Homologia strukturalna odgrywa ważną rolę w interakcji biostymulatora z receptorem, natomiast odpowiedź fizjologiczna jest zdeterminowana przez układ funkcjonalny, na który oddziałuje.
W 1931 roku von Euler i Gaddum odkryli w ekstraktach mózgu i jelit zwierząt substancję, która po podaniu znieczulonemu królikowi powodowała obniżenie ciśnienia krwi i wzmożenie skurczu izolowanego jelita. Nazywano ją „substancją P”. Później odkryto, że jest neuroprzekaźnikiem wrażliwych neuronów i jego zawartość w korzeniach grzbietowych (wrażliwych) rdzenia kręgowego jest dwukrotnie większa niż stężenie w korzeniach przednich. Strukturę substancji ustalono 40 lat później i okazało się, że jest ona podobna do budowy peptydów, takich jak fisalemina, izolowana ze skóry żaby południowoafrykańskiej i eledozyna, występująca w gruczołach ślinowych ośmiornic.
Arg-Pro-Lys-Pro-Gly-Gly-Fen-Gly-Leu-Met-NH 2
Substancja P
Piroglu-Ala-Asp-Pro-Asp-Lys-Fep-Tri-Gly-Leu-Met-NH 2
Fisalemina
Piroglu-Pro-Ser-Liz-Asp-Ala-Fen-Iley-Gly-Gly-Ley-Met-NH 2
Eledozin
Te trzy substancje mają podobną strukturę, obejmującą homologiczne regiony peptydowe, a jednocześnie pochodzą z różnych źródeł i pełnią różne funkcje.
Innym przykładem jest peptyd bombezyna, który wyizolowano ze skóry żaby europejskiej Bombina bombina, a następnie znaleziono w komórkach P błony śluzowej żołądka i dwunastnicy ssaków. Bombezyna działa jako czynnik uwalniający w uwalnianiu gastryny i cholecystokininy. W związku z tym powoduje pobudzenie żołądka i trzustki, obkurcza pęcherzyk żółciowy i wzmaga perystaltykę jelit. Stosując metody badań immunologicznych odkryto, że komórki nerwowe kory mózgowej, podwzgórza, przysadki mózgowej, szyszynki i móżdżku, oprócz zwykłych hormonów narządów trawiennych, zawierają również bombezynę. Nie ma sobie równych wśród znanych substancji pod względem zdolności wpływania na termoregulację. Kiedy zostanie wprowadzony do podwzgórzowej struktury mózgu szczura w temperaturze 4°C, następuje spadek temperatury ciała – okazuje się ona o kilka stopni niższa niż zwykle u szczura. Przy 36° temperatura ciała wzrosła. Peptyd ten był skuteczny jedynie po wstrzyknięciu do podwzgórza, gdzie zlokalizowany jest ośrodek termoregulacji. Właściwość ta prawdopodobnie wiąże się z jej udziałem w hibernacji niektórych zwierząt. Wstrzyknięcie bombezyny do komór mózgu szczura spowodowało zmianę zachowania i zmniejszenie wrażliwości na ból. Ponadto zwiększa poziom glukozy we krwi, zwiększa stężenie glukagonu, obniża poziom insuliny i hamuje przyjmowanie pokarmu u głodnych szczurów. Jest to jedyny peptyd, który reguluje uczucie sytości, gdyż nie wpływa na częstotliwość przyjmowania pokarmu, a jedynie na jego ilość. Przedostanie się bombezyny do komór mózgu zapobiegało występowaniu wrzodów żołądka podczas stresu. Jednocześnie zmniejsza się wydzielanie kwasu solnego i wzmaga się wydalanie śluzu. Bombesin stymuluje także wydzielanie hormonów somatotropowych i laktotropowych. Jego właściwości sugerują, że jest neuroprzekaźnikiem w strukturach nerwowych.
W czasopiśmie zagranicznym „Biochem. J." (1981. T. 197, nr 3) opublikowano doniesienie, że z głów muchy padlinowej Calliphora vomitoria wyizolowano substancję podobną do polipeptydu trzustki ssaków, oraz w innym czasopiśmie zagranicznym (Insect. Biochem. 1977. T. 7. Nr 5 – 6) Opisano frakcje białkowe wyizolowane z chrząszczy Adalia bipunctata, motyli Galleria mellonella i pszczół, które swoimi właściwościami są zbliżone do hormonu somatotropowego surowicy krwi bydlęcej.
Zdjęcie specjalne 218 (=^_^ =)
Podstawa pochodzi ze starych problemów - 113 sztuk. Po prostu nie będę drukował tych, które zostały usunięte z nowej listy. Chociaż po prostu ich nie mam. Odpowiedzi tutaj nie są oczywiście doskonałe, ale przynajmniej możesz coś stąd wyciągnąć.
P: Wiązania chemiczne mogą występować pomiędzy rodnikami aminokwasowymi w łańcuchu peptydowym. Wybierz pary aminokwasów, które mogą je tworzyć: a) val-izole; b) cis-cis; c) glu-liza; d) fen-boleń. Uzasadnij swoją odpowiedź.
A: a) tworzą wiązanie – wiązanie hydrofobowe, ponieważ oba aminokwasy są hydrofobowe
b) tworzą wiązanie - wiązanie dwusiarczkowe z powodu SH
c) tworzą wiązanie – wiązanie jonowe, ponieważ aminokwasy kwasowe i zasadowe
d) nie tworzą wiązań
2. P: Napisz wzór tripeptydu: lys-arg-his. W jakim środowisku znajduje się jego IET? Uzasadnij swoją odpowiedź.
Odp.: IEP to wartość pH, przy której ładunek białka zbliża się do zera. Wszystkie aminokwasy w tym tripeptydzie są zasadowe. Oznacza to IET w środowisku zasadowym.
3: P: Zapisz wzór tripeptydu: glu-asp-ala. Określ jego ładunek w neutralnym środowisku. Jak zmienia się ładunek w środowisku kwaśnym? Rozpuszczalność? Dlaczego?
Odp.: Glu i boleń to aminokwasy kwasowe, ala jest hydrofobowa. Przy pH = 7 ładunek tripeptydu jest ujemny. W środowisku kwaśnym (z dodatkiem protonów H +) ładunek będzie się zmniejszał, tj. będzie zmierzał do IET. Wraz ze spadkiem ładunku zmniejsza się również rozpuszczalność.
4. P: Tripeptyd: val-ley-ala. Sprawdź jego zdolność rozpuszczania się w wodzie. Dlaczego?
Odp.: Tripeptyd tworzą hydrofobowe aminokwasy, pomiędzy których rodnikami tworzą się wiązania hydrofobowe. Dlatego nie rozpuszcza się w wodzie.
5. B : Dwóch pacjentów jest chorych na czerwonkę. Jeden ma współczynnik białkowy 0,9, drugi 1,9. Jaka jest taktyka lekarza w obu przypadkach?
Odp.: Czerwonka jest chorobą zakaźną. Spowodowane wprowadzeniem mikroorganizmu do makroorganizmu.
BC to stosunek albumin do globulin w surowicy krwi. BC= [A]/[G]=1,5 – 2,3. Po wprowadzeniu mikroorganizmu uruchamiana jest odporność humoralna, która powoduje produkcję gamma globulin. Wraz ze wzrostem stężenia globulin we krwi wartość BC maleje, co oznacza, że organizm walczy z infekcją – tak jak u pierwszego pacjenta. W drugim przypadku BC = 1,9, czyli gamma globuliny nie są wytwarzane, co oznacza, że organizm nie walczy z mikroorganizmem. W rezultacie stan drugiego pacjenta jest gorszy. W pierwszym przypadku lekarz przepisuje antybiotyki, które działają na błonę drobnoustroju, wnikają do wnętrza komórki i oddziałują na DNA drobnoustroju, zapobiegając jego namnażaniu. W drugim przypadku dorosłym przepisuje się immunostymulanty, a dzieciom i osobom starszym podaje się gotowe przeciwciała. Również w pierwszym i drugim przypadku podaje się roztwory wody i soli, aby zapobiec odwodnieniu.
6. P: Wyjaśnij mechanizm powstawania kefiru z mleka. Dlaczego białka kefirowe są lepiej wchłaniane przez organizm dziecka?
Odp.: Kefir jest produktem fermentacji mleka sfermentowanego, powstałym w wyniku pracy mikroorganizmów, których produktem spożywczym są węglowodany. Końcowym produktem tego procesu jest kwas mlekowy. W mleku laktoza ulega fermentacji, w wyniku której powstaje kwas mlekowy. Powoduje to zmianę pH z obojętnego na kwaśny. Zdecydowana większość białek ma charakter kwaśny, w tym białka mleka. Kiedy zmienia się pH, zmienia się również ładunek białek - maleje, a także maleje rozpuszczalność. Kwas mlekowy działa na wiązania chemiczne między rodnikami aminokwasowymi białek mleka, rozrywa te wiązania - czyli następuje denaturacja) białka rozwijają się). W kefirze białka nie wytrącają się, ale pozostają na powierzchni. Dzieci używają białek kefirowych, ponieważ są w formie rozszerzonej i lepiej się wchłaniają – bo dostępne są wiązania peptydowe.
7. P: Które białka osocza krwi, albuminy lub globuliny, poruszają się szybciej podczas elektroforezy? Dlaczego?
Odp.: Elektroforeza to ruch cząstek roztworu umieszczonych w polu elektrycznym. Prędkość ruchu cząstek jest wprost proporcjonalna do ładunku i odwrotnie proporcjonalna do masy cząstek. Albuminy i globuliny są białkami kwasowymi, co oznacza, że mają ładunek „-”, ale albuminy mają ładunek wyższy. Według wagi: albuminy są mniejsze niż globuliny. Oznacza to, że zgodnie z drugim kryterium jasne jest, że albumina porusza się szybciej podczas elektroforezy.
8. P: Gdzie w medycynie wykorzystuje się zdolność białek do denaturacji?
Odp.: Trzy obszary medycyny
A) ZAPOBIEGANIE: leczenie kwarcem, leczenie pola operacyjnego, leczenie skóry przed iniekcją, sterylizacja.
B) LECZENIE: chemioterapia – zniszczenie guza, zatrzymanie krwawienia – krzepnięcie (krzepnięcie)
C) DIAGNOSTYKA: wytrącanie białek w celu określenia ich ilości, wytrącanie w celu określenia ilości innych substancji w płynach biologicznych.
9. P: Co jest bardziej rozpuszczalne w wodzie, kwasy nukleinowe czy nukleoproteiny? Dlaczego?
Wraz ze spadkiem ładunku rozpuszczalność maleje. Oznacza to, że NC lepiej rozpuszczają się w wodzie.
10. P: Jakie są niebezpieczeństwa związane z nadmiernymi próbami opalania?
Odp.: Podczas opalania zwiększa się synteza melaniny w organizmie. Oznacza to, że efekt UVR nie jest zbyt korzystny. Jeżeli w organizmie nie wytwarza się wystarczająca ilość melaniny, wówczas promieniowanie UV przenika do głębszych warstw skóry. Tak działa na komórki skóry. Mianowicie na ich membranach. Błony komórkowe zbudowane są z warstwy bilipidowej składającej się z PL i IVH. A IVZhK ma następujący typ struktury: -С-С-С-.. tj. łańcuch atomów węgla. A promień UV to wiązka energii, która przerywa ten łańcuch zgodnie z homolitycznym typem rozpadu wiązania, tj. Powstają wolne rodniki z niesparowanym elektronem. To właśnie te rodniki wyzwalają LPO. Podczas tego procesu błona komórkowa ulega uszkodzeniu, a promienie UV wnikają do jej wnętrza. A wewnątrz komórki znajdują się duże ilości białek i NK, które są polimerami. Pod wpływem promieniowania UV następuje denaturacja. Konsekwencje: oparzenia, nowotwory. Również przy nadmiernych próbach opalania dochodzi do nadmiernej syntezy witaminy D, co może prowadzić do hiperwitaminozy, której konsekwencją jest wzrost stężenia Ca2+ we krwi, który może odkładać się w tkankach i narządach, zaburzając ich działalność.
11. : P: Pepsyna ma IET wynoszący 1. Jakie aminokwasy dominują w jej cząsteczce?
Odp.: Aminokwasy kwasowe.
12: P: Czy kiedykolwiek obserwowałeś pracę enzymów? Daj przykłady.
Odp.: Węglowodany: fermentacja - kwas mlekowy, alkoholowy, kwas cytrynowy, kwas octowy itp. (jogurt, kefir, kwas chlebowy, kapusta kiszona, zakwas)
Lipidy: jełczenie masła
Białka: gnijące (zgniłe jajka, zepsute jedzenie, spleśniały ser)
13. P: Napisz reakcję dekarboksylacji glutaminianu. Podaj klasę enzymów. Rola produktu.
O: 
Produktem jest kwas gamma-aminomasłowy, neuroprzekaźnik hamujący. Enzymem jest DEKARBOSYLAZA GLUTAMINOWANA. Klasa enzymów - liaza (rozrywa wiązanie C-C)
14. P: Określ klasę enzymualdolazy glikoliza. Uzasadnij swoją odpowiedź
Odp.: Klasą enzymów jest liaza. Połączenie -S-S- zostaje zerwane. Za pomocą tego enzymu fruktozo-1,6-bisfosforan przekształca się w GA-3-P i DHAP.
nie w nowych zadaniach!
P: Co jest bardziej niebezpieczne niż oparzenie kwasem lub zasadą (o równej sile jonowej)? Wyjaśnij swoją odpowiedź.
Odp.: Oparzenia alkaliami są bardziej niebezpieczne. Zarówno kwasy, jak i zasady powodują denaturację białek tkankowych w kontakcie ze skórą. Ale kwas ma tę właściwość, że jest higroskopijny. Ta właściwość powoduje wychwytywanie wody z tkaniny, co oznacza, że w kontakcie ze skórą kwas wydaje się wyciągać całą wodę z tkaniny i pozostaje sucha skórka. Stanowi przeszkodę w dalszej penetracji kwasu w głębsze warstwy skóry. Alkalia nie mają tej właściwości i dlatego mogą powodować denaturację białek w głębszych warstwach skóry.
P: W jakim celu sale operacyjne są kwarcowane? Mechanizm zjawiska.
Odp.: Kwarcyzacja to efekt promieniowania ultrafioletowego na dowolnej powierzchni. Obróbka kwarcowa służy do neutralizacji mikroorganizmów. Polega to na denaturacji białek tych mikroorganizmów, a przede wszystkim naruszeniu hydrofobowych oddziaływań rodników aminokwasowych w peptydach, co „otwiera” wiązania peptydowe pierwotnej struktury białka.
P: Pierwsza pomoc w przypadku zatrucia solami metali ciężkich. Wyjaśnij swoją odpowiedź
Odp.: Głównym zadaniem jest zapobieganie wchłanianiu tych soli. W tym celu do środka wstrzykuje się roztwór naturalnych białek. Najczęściej jest to mleko. Białka mleka wiążą się z solami, co powoduje ich denaturację i osadzają się na błonie śluzowej, ograniczając dostęp soli do błony śluzowej. Następnie następuje płukanie.
P: Ile glukozy w moczu jest prawidłowe i dlaczego?
Odp.: Zwykle w moczu nie ma glukozy, ponieważ jest całkowicie wchłaniany ponownie przez kanaliki nerkowe. W moczu pierwotnym znajduje się glukoza, lecz wówczas ulega ona całkowitemu wchłonięciu zwrotnemu, a wchłanianie zwrotne następuje poprzez transport aktywny, tj. ze zużyciem energii. Przy przewlekłej hiperglikemii (9-10 mmol/l) procent wchłaniania zwrotnego tego związku maleje, ponieważ może wystąpić brak energii i cukromocz.
Pytanie: Podaj nazwę enzymu biorącego udział w syntezie i rozkładzie glikogenu. Wzory reakcji.
O: 
Enzymem jest FOSFOHEKSOMUTAZA.
21.P: Jakie są niebezpieczeństwa wczesnego i nadmiernego spożycia łatwo przyswajalnych węglowodanów u dzieci? Dlaczego?
Odp.: Łatwo przyswajalne węglowodany można podawać dzieciom od 5. roku życia. Nie jest to możliwe wcześniej, ponieważ... jest obarczona:
a) skaza,
b) próchnica,
c) we krwi obserwuje się hiperglikemię – czyli produkcję insuliny, co prowadzi do lipogenezy w lipocytach – w konsekwencji otyłości, w wątrobie lipogenezy – nacieku tłuszczowego (degeneracji) wątroby,
d) może rozwinąć się cukrzyca typu II,
e) wzrasta synteza cholesterolu – miażdżyca,
f) zwiększone spożycie cholesterolu do wątroby, wydalanego z żółcią, w przypadku przekroczenia jego zawartości w żółci - opady, kamienie żółciowe.
P: Różnica w wykorzystaniu glikogenu w mięśniach i wątrobie.
23.: Dlaczego blokada glukozo-6-fosfatazy stymuluje syntezę glikogenu? Przykład patologii.
Odp.: Niedobór glukozo-6-fosfatazy jest podstawą choroby Gierkego, czyli glikogenozy typu 1. Niedobór tego enzymu skutkuje niemożnością przemiany glukozo-6-fosforanu w glukozę, czemu towarzyszy gromadzenie się glikogenu w wątrobie i nerki. Choroba jest dziedziczona w sposób autosomalny recesywny.
Przyjmowanie glukozy do organizmu z pożywienia w zasadzie pozwala na utrzymanie prawidłowego poziomu glukozy we krwi, jednak aby tak się stało, przyjmowanie pokarmów zawierających glukozę musi być niemal ciągłe. W realnych warunkach życia, czyli przy braku ciągłego zaopatrzenia w glukozę, w zdrowym organizmie ta ostatnia odkłada się w postaci glikogenu, który w razie potrzeby zostaje wykorzystany w jego polimeryzacji.
Pierwotne zaburzenie w chorobie Gierkego ma podłoże genetyczne. Polega na całkowitej lub prawie całkowitej niezdolności komórek do wytwarzania glukozo-6-fosfatazy, która zapewnia odszczepienie wolnej glukozy od glukozo-6-fosforanu. W rezultacie glikogenoliza zostaje przerwana na poziomie glukozo-6-fosforanu i nie postępuje dalej. Defosforylacja przy udziale glukozo-6-fosfatazy jest kluczową reakcją nie tylko glikogenolizy, ale także glukoneogenezy, która zatem w chorobie Gierkego zostaje przerwana także na poziomie glukozo-6-fosforanu. Wystąpienie trwałej hipoglikemii, która w warunkach rzeczywistych jest nieunikniona ze względu na brak przedostawania się glukozy do krwi jako końcowego produktu glikogenolizy i glukoneogenezy, prowadzi z kolei do stałego wzmożonego wydzielania glukagonu jako stymulatora glikogenolizy. Glukagon natomiast, gdy proces ten zostanie przerwany, może jedynie w sposób ciągły stymulować jego początkowe etapy, bez korzyści dla organizmu.
13.. Dzięki jakim wiązaniem z poniższych dwóch peptydów może powstać kopolimer?
A) ala-met-arg-cis-ala-gli-ser-gli-cis-tre;
B) lys-glu-arg-cis-arg-gly-tre-ser-lys-tre-glu-ser.
14. Jak metodą biuretową do oznaczania białka i siarczanu amonu określić stosunek albumin do globulin w surowicy krwi?
15. Stosunek ilości albuminy do ilości globulin w surowicy krwi pacjenta wynosi 1,5. Oblicz zawartość globulin, jeśli stężenie albumin wynosi 5,0 g%.
16. Wymień dwie główne konfiguracje cząsteczki białka i wskaż różnice między nimi.
17. Na jakim poziomie organizacji przestrzennej rozróżnia się białka globularne i włókniste?
18. Wymień najważniejsze grupy podstawowych białek.
19. Dlaczego protaminy i histony różnią się swoim podstawowym charakterem?
20. Dlaczego protaminy i histony koagulują pod wpływem wysokiej temperatury tylko w środowisku silnie zasadowym?
LEKCJA 3 „Chemia złożonych białek. Oznaczanie składników fosfo- i nukleoprotein”
Cel lekcji : zapoznać się z klasyfikacją i budową białek złożonych, zwłaszcza nukleoprotein, które odgrywają wiodącą rolę w przechowywaniu i przekazywaniu informacji genetycznej (DNA i RNA), a także najważniejszych chromoprotein (hemoglobina).
Uczeń powinien wiedzieć:
1. Klasy białek złożonych, zasady ich podziału na klasy, zasady nazewnictwa
2. Charakter chemiczny grup prostetycznych białek złożonych.
3. Składniki grupy prostetycznej nukleoprotein i chromoprotein (w szczególności hemoglobiny).
4. Organizacja przestrzenna kwasów nukleinowych.
5. Różnice w składzie i strukturze RNA i DNA
6.Funkcje DNA i RNA, rodzaje RNA, ich lokalizacja.
7. Grupa prostetyczna hemoglobiny, jej składniki, rola żelaza w składzie hemu.
8. Czynniki, których oddziaływanie może powodować zmiany w strukturze DNA o konsekwencjach informacyjnych.
Uczeń musi to umieć:
1. Skonstruuj (schematycznie) łańcuch komplementarny do odcinka danego fragmentu jednego z łańcuchów DNA.
2. Na podstawie wyników analizy jakościowej hydrolizatu kwasu nukleinowego określić, czy hydrolizie uległo DNA czy RNA
3. Rozróżniać rodzaje hemoglobiny i stosować przyjęte dla nich oznaczenia (oksyhemoglobina, hemoglobina zredukowana, karboksyhemoglobina itp.).
4. Znajdź błędy w segmentach rzekomo komplementarnych nici DNA przedstawionych do oceny
Uczeń musi mieć pomysł: o dominującej lokalizacji białek złożonych w organizmie człowieka, o ich znaczeniu biologicznym, o zagrożeniach, jakie skutki mutagenne niosą dla istnienia gatunków.
Praca w klasie
Prace laboratoryjne (Oznaczanie fosfo-
i nukleoproteiny)
1. Izolacja kazeiny z mleka. Kazeina (jedna z fosfoprotein) zawarta jest w mleku w postaci rozpuszczalnej soli wapnia, która pod wpływem zakwaszenia rozkłada się i wytrąca się kazeina. Nadmiar kwasu zakłóca wytrącanie, ponieważ przy wartościach pH poniżej 4,7 (punkt izoelektryczny kazeiny) cząsteczki białka są ładowane, a kazeina wraca do roztworu.
Postęp. Do 2 ml mleka dodać równą objętość wody destylowanej i 2 krople 10% kwasu octowego. Wysypującą się w postaci płatków kazeinę zbieramy na filtrze i płuczemy wodą.
Hydroliza nukleoprotein
Postęp. Do kolby okrągłodennej umieścić 1 g drożdży, dodać 20 ml 10% roztworu kwasu siarkowego i taką samą ilość wody destylowanej. Zamknąć kolbę korkiem zwrotnym i gotować pod ciśnieniem przez 1,5 godziny na małym ogniu. Ochłodzić ciecz, dodać wodę destylowaną do pierwotnej objętości i przesączyć. Użyj przesączu do następujących reakcji jakościowych:
a) reakcja biuretowa(do wykrywania polipeptydów). Do 5 kropli powstałego hydrolizatu dodać 10 kropli 10% roztworu wodorotlenku sodu i 1 kroplę 1% roztworu siarczanu miedzi. Ciecz zmienia kolor na różowy;
b) próba srebra(w celu wykrycia zasad purynowych). Do 5 kropli hydrolizatu dodać 5 kropli 2% amoniakalnego roztworu azotanu srebra. Po 3-5 minutach wytrąca się mały brązowy osad związków srebra z zasadami purynowymi;
c) jakościowa reakcja Molischa(w celu wykrycia grupy pentozowej). Do 10 kropli hydrolizatu dodać 2 - 3 krople 1% roztworu tymolu w etanolu, wymieszać i obniżyć wzdłuż ścianki równą objętość stężonego kwasu siarkowego - wyraźny czerwony pierścień;
d) próbka molibdenu(do wykrywania kwasu fosforowego). Do 5 kropli hydrolizatu dodać 5 kropli odczynnika molibdenowego i gotować przez kilka minut. Pojawia się cytrynowożółty kolor, a po ochłodzeniu pojawia się żółty krystaliczny osad złożonego związku fosfomolibdenianu amonu.
Podaj uzasadnione odpowiedzi na sugerowane poniżej zadania:
1. Jakie elementy strukturalne tworzą DNA? W jakiej kolejności są one ze sobą połączone?
2. Zbuduj łańcuch uzupełniający witrynę. fragment DNA pokazany poniżej (- A - G - G - C - T-G-T) tak aby powstały łańcuch był fragmentem RNA:
3. Skonstruuj łańcuch komplementarny do fragmentu jednego z łańcuchów DNA przedstawionych poniżej:
-A - G - G - C - T -
: - : - : - : - :
-? - ? - ? - ? - ? -
4. Znajdź błędy we fragmencie DNA poniżej:
-T - U - A - U - C - T - T - G-
: -: - : - : : : : :
A - A - T - A - G - A - A - U-
5. Oligonukleotyd hydrolizowano na dwa sposoby. W pierwszym przypadku w hydrolizacie oznaczono mononukleotydy A, G, C i T(ten ostatni występuje w hydrolizacie w ilości 2 razy większej niż pozostałe), a także dinukleotydy G - A, A - T I T-T. W drugim przypadku oprócz wolnych nukleotydów znaleziono dinukleotyd G - C.
Określ sekwencję nukleotydów w oryginalnym produkcie?
6. Roztwór testowy wykazuje dodatnią reakcję biuretową i po zagotowaniu i dodaniu stężonych kwasów mineralnych oraz kwasu sulfosalicylowego tworzy osad.
Sporządź plan badań, którego celem jest sprawdzenie, czy w roztworze znajduje się białko proste czy złożone. W przypadku wykrycia białka złożonego, jak ustalić (lub wykluczyć), że jest to hemoglobina.
7. Wyjaśniać podstawy podziału białek złożonych na klasy.
8. Podaj krótki opis wszystkich klas białek złożonych.
9. Zapamiętaj wzory strukturalne grup prostetycznych kwasów nukleinowych.
10. Scharakteryzuj zasady azotowe tworzące kwasy nukleinowe i wymień różnice pomiędzy DNA i RNA (położenie, struktura, funkcje).
11. Wymień minimalny element informacyjny w strukturze DNA i RNA.
12. Rozumieć, w jaki sposób realizowana jest rola DNA i RNA jako źródeł informacji.
13. Wymień dwie podgrupy chromoprotein i różnice między nimi.
14. Wzmocnij zrozumienie struktury hemoglobiny (zbadaj składniki części białkowej i składników hemu, a także ich rolę w głównej funkcji hemoglobiny).
LEKCJA 4 (końcowa)
Przygotowując się do ostatniej lekcji, sprawdź, czy opanowałeś daną sekcję „Struktura i funkcje białek” zadając następujące pytania (w przygotowaniu korzystaj z materiałów wykładowych i podręczników):
1. Sformułuj pojęcie „Życia”, uwzględniając w definicji wszystkie elementy będące przedmiotem biochemii.
2. Zdefiniuj przedmiot biochemii i wymień zagadnienia, którymi zajmuje się ta nauka.
3. Wymień najważniejsze supramolekularne formacje organizmów żywych i grupy cząsteczek, które je tworzą
4. Zdefiniuj klasę „Białka”
5. Zdefiniuj klasę „Aminokwasy”.
6. Napisz wzory strukturalne wszystkich tripeptydów, które można zbudować z histydyny, alaniny i waliny.
7. Które z poniższych peptydów są kwaśne, zasadowe lub obojętne i wskazują ładunek elektryczny każdego z nich. pro-ser-ser; ala-pro-leu-thr; met-gly-ala; glu-his-ser; cys-lys-arg, glu-arg-lys; jego-glu.
8. Wymień znane ci podejścia do klasyfikacji białek
9. Wymień grupy białek różniące się składem.
10. Wymień grupy białek różniące się budową trójwymiarową.
11. Nazwij grupy białek złożonych.
12. Kontynuuj frazę „Utrata natywnej konformacji pod wpływem czynników chemicznych, fizycznych i innych bez naruszenia sekwencji aminokwasów jest.......”
13. Wymień rodzaje wiązań chemicznych, które ulegają rozerwaniu podczas denaturacji.
14. Wymień w logicznej kolejności etapy wymagane do izolacji białek z tkanek.
15. Narysuj wzory strukturalne zasad azotowych tworzących mononukleotydy.
16. Narysuj wzory strukturalne AMP, HMP, CMP, TMP i UMP.
17. Opisać sposób łączenia mononukleotydów w polinukleotyd.
18. Wymień różnice między DNA i RNA pod względem składu, struktury, lokalizacji i funkcji.
19. Jakim rodzajem białka jest hemoglobina?
20. Wymień cechy strukturalne globiny.
21. Narysuj wzór strukturalny hemu, nazwij połączenia pomiędzy hemem a globiną.
22. Co powoduje różnorodność funkcji białek?
23. Wymień funkcje biologiczne białek.
Temat: „Natura i właściwości enzymów” (lekcje 5-9)
Cel: badać naturę chemiczną, funkcje i właściwości katalizatorów biologicznych - enzymów.
Znaczenie tematu. Metabolizm, obligatoryjna i najważniejsza cecha organizmów żywych, składa się z wielu różnych reakcji chemicznych, w których biorą udział związki dostające się do organizmu z zewnątrz oraz związki pochodzenia endogennego. W trakcie studiowania tej części dyscypliny dowiadujemy się, że wszystkie reakcje chemiczne w organizmach żywych zachodzą przy udziale katalizatorów, że katalizatory w organizmach żywych (enzymy lub enzymy) są substancjami o charakterze białkowym, że właściwości enzymów i ich zachowanie zależy od charakterystyki środowiska.
Studiując tę sekcję, zdobywa się również informacje o tym, jak reguluje się aktywność enzymów w całym organizmie i powstają ogólne pomysły na temat powiązania szeregu procesów patologicznych ze zmianami aktywności lub ilości enzymów, informacje o zasadach ilościowych cech enzymów i ich zastosowania w celach diagnostycznych i terapeutycznych.
